トリプシンとりぷしん trypsin プロテアーゼ(タンパク分解酵素)の一つ。 消化酵素の一つで高等動物の膵液(すいえき)中に存在する。
トリプシン どこの酵素?
脊椎動物の膵臓由来のタンパク質加水分解酵素。 不活性な前駆体であるトリプシノーゲンとして消化管に分泌され、自己分解により活性化される。 ペプチド結合しているアミノ酸の中で、アルギニン、リジンのC末端側を特異的に加水分解する。
トリプシンの働きは?
膵臓(すい臓、pancreas)はタンパク質を切断する酵素の集まりを加える。 ここではトリプシン(trypsin)が中心的な役割を果たし、タンパク質鎖を切り刻んで数個の長さのアミノ酸鎖にする。 そしてその断片は、腸細胞の表面と内側にある酵素によって個々のアミノ酸にまで切断され、身体全体で使える状態になる。
トリプシンの由来は?
トリプシン(trypsin, EC.3.4.21.4)はエンドペプチダーゼ、セリンプロテアーゼの一種である。 膵液に含まれる消化酵素の一種で、塩基性アミノ酸(リシン、アルギニン)のカルボキシ基側のペプチド結合を加水分解する。 語源は、ギリシャ語の“tripsis(摩擦、粉砕)”に由来する。
トリプシンの切断部位は?
・ トリプシンは、リジン(K)およびアルギニン(R)残基の C 端側のペプチド結合を切断します。
